Co je disulfidová vazba: Vznik, typy, funkce

by

Disulfidová vazba je hlavně kovalentní vazba mezi zbytky postranního řetězce ve stejném proteinu nebo může jít o odlišný protein.

Kromě peptidové vazby Disulfidová vazba je jiný typ kovalentní vazby, je přítomna v molekule proteinu. Tato vazba se tvoří v důsledku oxidace sulfyhydrylové nebo thiolové skupiny (SH skupina) pocházející z cysteinového (neesenciální aminokyseliny) zbytku. Disulfidová vazba vyjádřená jako RSSR1 a také známý jako SS bond.

V tomto článku “co je disulfidová vazba” jsou stručně popsány různé skutečnosti disulfidové vazby, jako je postup tvorby, typy a funkce disulfidové vazby.

Jak se tvoří disulfidové vazby?

Postup tvorby disulfidové vazby je popsán v tomto bodě.

Disulfidová vazba je jedním typem kovalentní vazby, ve které se na tvorbě vazby podílejí dvě thiolové skupiny (SH skupina) generované ze dvou cysteinových zbytků. S- anion pocházející z jednoho cysteinu působí jako nukleofil a napadá druhý zbytek cysteinového postranního řetězce od disulfidové vazby.

Reakce vzniku disulfidové vazby je

R-SH + R1-SH+ (1/2)XNUMX2  ⇌ RSSR1 + H2O

Tvorba disulfidové vazby zahrnuje přenos dvou elektronů a tento přenos probíhá z redukované sulfyhydrylové skupiny (SH) cysteinového zbytku na cystin (SS) v oxidované formě.

Chcete-li vědět více, postupujte takto: Peptid Bond vs Phosphodiester Bond: Srovnávací analýza a fakta

Typ disulfidové vazby

Disulfidická vazba je chemická kovalentní vazba přítomná v terciární struktuře proteinu. Je to jeden z důležitých typů vazeb, jako je peptidová vazba, vodíkové vazby interakce solného můstku přítomná v proteinu.

Disulfidová vazba v proteinu

S peptidovou vazbou je disulfidová vazba také velmi zásadní vazbou v peptidech nebo proteinech. Je to silnější vazba než ostatní vazby přispívající k terciární struktuře proteinu.

Disulfid vazba je přítomna téměř ve všech typech extracelulárního proteinu (používaného v systémech buněčné struktury). Tato vazba je jednou z integrálních součástí sekundární a terciární struktury proteinu (peptidová vazba je stavebním kamenem primární struktury).

Disulfidová vazba se obvykle skládá ze dvou částí, jedna je polární část nebo hydrofilní část a druhá je nepolární část nebo hydrofobní část. Mezi těmito dvěma částmi je hydrofobní část orientována směrem k vnitřnímu povrchu proteinu, zatímco hydrofilní část směřuje k vnějšímu povrchu vazby. Tato orientace polární nebo hydrofilní části pomáhá vytvořit vazbu mezi dvěma aminokyselina zbytek.

Průměrná vazebná disociační energie disulfidové vazby je přibližně 50 kcal/mol a délka SS vazby je téměř 2 angstormy. Disulfidová vazba je velmi silná vazba s velmi krátkým dosahem.

co je disulfidová vazba
Disulfidová vazba v proteinu.
Kredit obrázku: Wikimedia Commons

Chcete-li vědět více, postupujte takto: 15 Příklady souřadnicových kovalentních vazeb: Detailní pohled a fakta

Funkce disulfidové vazby

Funkce disulfidická vazba při určování struktury bílkovin je rozšířený.

Hlavní aktivitou disulfidové vazby je zajistit stabilizaci 3D struktury proteinu a vykazovat fyziologicky vhodný redoxní postup. Disulfidová vazba je nezbytnou součástí skládání a stability proteinu. Terciární struktura proteinu se stabilizuje disulfidovou interakcí.

Disulfidová vazba řídí základní biologický proces v živém organismu. Proces přenosu elektronů (z cysteinu na cystin se přenášejí dva elektrony) urychlují enzymy Thirodoxin. Maximum disulfidu se tvoří intramolekulárně, v některých speciálních případech může tato vazba vzniknout mezi dvěma vicinálními zbytky cysteinu a vede k jediné přirozené kovalentní vazbě při tvorbě polypeptidu.

 Štěpení disulfidové vazby v proteinu může způsobit kolaps konformace různých biologických procesů a selhání správné tvorby disulfidové vazby může být důvodem vážných poruch, protože molekuly proteinu tvoří agregáty a mají za následek buněčnou smrt.

Chcete-li vědět více, zkontrolujte: Je HBr iontový nebo kovalentní: Proč? Jak, vlastnosti a podrobná fakta

Mohou být disulfidové vazby rozbity oxidací

Disulfidická vazba může být rozbita oxidačně-redukčním procesem a přidáním oxidačního a redukčního činidla. Nejpoužívanější redukční činidla aby se zabránilo oxidaci, je disulfidová vazba β-merkaptoethanol známý jako BME a dithiothritol (DTT).

Proces redukce oxidace v proteinu probíhá cestou in vitro a je to výměnná reakce mezi thiolem na disulfid. Disulfidická vazba je obecně tvořena oxidací přítomné thiolové skupiny (SH).

Disulfidové vazby jsou snadno oxidovány různými typy oxidantů a rychlostní konstanty jsou poměrně vysoké (105-107 M-1 S-1). Meziprodukt, který se tvoří v reakčním prostředí, jsou thiosulfináty [RSS(=O)R.]. Tento meziprodukt podléhá další oxidaci a na konci oxidace dochází ke štěpení disulfidové vazby.

Může být disulfidická vazba přerušena teplem

Disulfidovou vazbu nelze přerušit aplikací tepelné energie. Teplo hlavně denaturuje protein (proteiny se rozvinou ze složené struktury).

Rozbití disulfidové vazby je v podstatě nevratný proces. Rozbití disulfidové vazby způsobí denaturaci proteinu při teplotě tání (při které protein denaturuje). To se provádí výměnnou reakcí disulfid-thiol.

V přítomnosti MTS (methanthiosulfonátu) se indukovalo teplo  výměnná reakce z disulfidu na thiol je bráněno a tepelná odolnost proteinu je zlepšena.

Tepelná energie narušuje vodíkovou vazbu a nepolární hydrofobní interakce v proteinu. Aplikace tepla zvyšuje vnitřní energii i kinetickou energii v molekulách. Molekuly tak začnou rychle vibrovat a slabé vazby přítomné ve skupině molekul se přeruší.

Disulfidická vazba vzniká hydrofobní a hydrofilní interakcí. Vlivem pohlcování tepla dochází k narušení vodíkových vazeb a hydrofobních interakcí a v důsledku toho dochází k rozbití vodíkové vazby.

Vazebná disociační energie vodíkové vazby je přibližně 12-30 kJ/mol a pro disulfidovou vazbu je to téměř 251 KJ/mol. Ke štěpení disulfidové vazby tedy nedochází aplikací normální tepelné energie.

Globulární proteiny v podstatě existují v rovnovážném stavu mezi složenými a rozloženými stavy. Za normálních podmínek je většinou preferován složený stav. Aplikace tepelné energie se téměř rovná teplotě tání (Tm), protein se začíná rozbalovat, to znamená, že dochází k denaturaci proteinu.

Chcete-li vědět více, projděte si: Peptidová vazba vs disulfidová vazba: Srovnávací analýza a fakta

Může být disulfidická vazba rozbita vodou

Velmi přesně lze předpovědět, že disulfidovou vazbu nelze rozbít vodou.

Disulfidové vazby jsou velmi silnou chemickou kovalentní vazbou a její disociační energie vazby je také poměrně vysoká ve srovnání s jinými podobnými kovalentními vazbami. Poskytuje stabilizaci terciární struktury proteinu. Přidáním vody není možné rozbít disulfidovou vazbu.

Pokud se reakce s disulfidovou vazbou účastní jakýkoli alkalický vodný roztok, hydroxidové ionty (OH-) napadá disulfidovou vazbu a vytvoří novou vazbu s jedním atomem síry ze dvou atomů síry vytvořených disulfidovou vazbou. V důsledku toho dojde k rozštěpení disulfidové vazby.

Výše uvedená reakce je známá jako alkalická hydrolýza disulfidové vazby.

Často kladené otázky (FAQ)

Některé často kladené otázky týkající se disulfidové vazby jsou zodpovězeny níže.

Jak lze zabránit vzniku disulfidové vazby?

Odpověď: pH vzorku by mělo být nízké (při nebo pod pH 3-4). Při nízkém pH jsou thiolové skupiny (SH) protonovány a nemohou se účastnit reakce tvorby vazby.

Jak disulfidové vazby ovlivňují stabilitu proteinu?

Odpověď: Disulfidové vazby snižují entropii v molekule proteinu v jeho denaturovaném stavu.

Vznikají disulfidové vazby spontánně?

Odpověď: Ano, disulfidové vazby mohou vznikat spontánním procesem působením molekulárního kyslíku.

Také čtení: