Vlastnosti peptidové vazby: Podrobná faktická a srovnávací analýza

by

Diskutujeme podrobná fakta o peptidových vazbách, jako je definice, vlastnosti, funkce a stručně jsou diskutovány některé často kladené otázky.

Proteiny jsou v podstatě buněčné makromolekuly, které se skládají z různých typů aminokyselinových zbytků, které jsou navzájem spojeny peptidovými vazbami, které se nazývají amid (-CONH).2) dluhopis také. Proteiny jsou přítomny ve všech živých organismech a plní širokou škálu funkcí.

V tomto článku jsou jasně diskutovány vlastnosti peptidové vazby a další podrobná fakta.

Co je Aminokyselina?

Aminokyselina je organická molekula, která je známá jako stavební kameny života. Aminokyselina má ve své struktuře jak karboxylovou, tak aminoskupinu. Přestože existuje více než 500 přirozeně se vyskytujících aminokyselin, je známo, že pouze 20 aminokyselin určuje genetický kód všech živých organismů.

Projekt struktura obecné aminokyseliny je nakresleno níže -

vlastnosti peptidové vazby
Kredit:

  • Struktura generické aminokyseliny v neutrální formě

    • wikimedia Commons

    Mohou být klasifikovány jako alfa(α), beta(β) a gama(γ) nebo delta (δ) aminokyseliny. Proteiny se tvoří, když skupina –CPPH jedné aminokyseliny reaguje s –NH2 skupina další aminokyseliny a jedna H2Molekula O je odstraněna.

    Co je Peptide Bond

    Peptidová vazba je převážně kovalentní chemická vazba, která se nazývá amidová (-CONH2) vazba přítomná v proteinu. Vzniká spojením dvou po sobě jdoucích alfa aminokyseliny. Peptidové vazby jsou kineticky stabilní. Peptidové vazby mohou být neporušené i po tisíci letech v nepřítomnosti jakéhokoli katalyzátoru.

    Chcete-li vědět více, sledujte 5+ Příklady dvojitých dluhopisů: Podrobné poznatky a fakta

    Klasifikace

    Peptidy jsou klasifikovány jako –

    1. Dipeptid - Je odvozen ze dvou aminokyselin.
    2. Oligopeptid- skládá se ze dvou až dvaceti aminokyselin a zahrnuje dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy a tak dále.
    3. Polypeptid - Je to jednoduchý lineární řetězec tvořený mnoha aminokyselinami (více než 50 aminokyselin).

    Tvorba peptidové vazby

    Tvorba peptidové vazby jde především o kondenzační proces (uvolňování H2O). Karboxylová (-COOH) skupina jedné aminokyselina reaguje s amino (-NH2) skupinou jiné aminokyseliny a jedna molekula vody je poté eliminována. Tato reakce je kineticky proveditelná. Tedy rovnováha peptidová vazba formovací reakce je posunuta směrem k pravé straně, která je stranou produktu. Biosyntéza peptidové vazby tedy vyžaduje vstup volné energie. Proces tvorby peptidové vazby je popsán níže -

    tvorba peptidové vazby jpeg
    Image Credit: Tvorba peptidové vazby freesvg.org

    Chcete-li vědět více, sledujte Příklady SN2: Podrobné statistiky a fakta

    Vlastnosti peptidové vazby

    Charakteristika a vlastnosti chemické látky kovalentní peptidová vazba je diskutováno níže -

    Fyzikální vlastnosti

    Struktura peptidové vazby vykazuje rovinnou geometrii, která vede k dosažení nejstabilnější konformace peptidové vazby. Vzniklé peptidové vazby jsou většinou v trans konfiguraci. v peptidová vazba, obě vazby –C=O a –NH jsou polární (kvůli rozdílu elektronegativity mezi dvěma složenými atomy) a podílejí se na tvorbě vodíkové vazby. Každý zbytek obsahuje karbonylovou vazbu (-C=O), která je dobrým akceptorem vodíkové vazby.

    Stereochemické vlastnosti

    Všechny proteiny jsou vyrobeny z a aminokyseliny s L konfiguraci. To určuje sterické uspořádání na atomu uhlíku α-. Peptidová vazba (substituovaná amidová vazba) má planární strukturu. 6 atomů, které se nacházejí ve stejné rovině, je vzájemně propojeno délkou vazeb a vazebnými úhly, které se mírně liší od jednoho aminokyselinového zbytku k druhému. Pouze tři z těchto šesti délek vazby jsou součástí peptidového řetězce. Ty dluhopisy jsou -

    Vazba α- uhlík na karbonyl, vazba CN a vazba imidový dusík na uhlík α. Od KN vazba má nějaký dvojník vazebného charakteru (kvůli delokalizaci nesdíleného elektronového páru), rotace kolem této vazby není možná. Pouze první a poslední vazba umožňuje rotaci kolem ní.

    Chcete-li vědět více, zkontrolujte 4 příklady nepolárních kovalentních vazeb: Podrobné poznatky a fakta

    Chemické vlastnosti

    Přítomnost peptidové vazby může být prokázána chemickým experimentem. Připraví se alkalický roztok peptidu a poté se do alkalického roztoku přidá kapka zředěného roztoku síranu měďnatého. Změna barvy nastává z modrofialové na růžovou barvu. Intenzita barvy a absorpce při 540nm je (λmax =540 nm) přímo úměrné koncentraci proteinu. Tento experiment je známý pro „Biuretův test“.

    nový pivet
    Obrazový kredit: Vlastnosti peptidové vazby, Biuretův test flickr.com

    Spektrální vlastnosti

    Polypeptidy vykazují IR (infračervenou) frekvenci blízkou 3300 a 3100 cm-1 které jsou charakteristické pro nu bar (vlnové číslo) pro NH (s vodíkovou vazbou) protahování v jejich IR spektrech. Další skupina pásů je pozorována v blízkosti 1650 cm-1 a 1550 cm-1. Ty jsou zodpovědné za frekvenci natahování C=O. Všechny tyto dvě frekvence jsou také vázány vodíkovými vazbami. Peptidová vazba také absorbuje UV (ultrafialové) záření v oblasti 180-220 nm.

    Hydrolýza peptidové vazby

    Peptidovou vazbu lze přerušit hydrolýzou (reakcí s vodou) amidu. Peptidové vazby proteinů jsou velmi stabilní. Toto spojení se tedy samovolně rozbije v extrémně pomalém procesu. V tomto procesu hydrolýzy je hodnota Gibbsovy volné energie přibližně 8-16 KJ/mol. Poločas reakce je mezi 350-400 roky na vazbu při 298K.

    HYDROLYZA PEPTIDOVÝCH VPOJŮ JPEG
    Kredit obrázků: štěpení peptidové vazby wikimedia.commons

    To vědět více prosím zkontrolujte 4 Příklady vodíkových vazeb: Podrobné poznatky a fakta

    Také čtení: