Peptidová vazba vs disulfidová vazba: Srovnávací analýza a fakta

by

V tomto článku " Peptidová vazba vs Disulfide Bond“, je stručně diskutován rozdíl a srovnání mezi těmito dvěma vazbami.

PředmětPeptidová vazbaDisulfidová vazba
Spojení meziPeptidové vazby spojují libovolné dvě aminokyseliny.Disulfidové vazby jsou spojením mezi thiolovými skupinami cysteinového zbytku v proteinech.
funkcePeptidové vazby tvoří primární strukturu molekul bílkovin.Funkce tohoto disulfidická vazba má stabilizovat sekundární a terciární strukturu bílkovin.
Zúčastněné atomyAtom dusíku z aminové skupiny jedné aminokyseliny tvoří peptidovou vazbu s atomem uhlíku skupiny karboxylové kyseliny pocházející z jiné aminokyseliny.Cystein, který má ve svém postranním řetězci -SH skupinu, se účastní tvorby disulfidové vazby.
Formační reakcePeptidové vazby se tvoří kondenzační reakcí.Disulfidové vazby jsou tvořeny procesem oxidačního skládání.
  

Tvorba disulfidové vazby zahrnuje reakci mezi thiolovými skupinami pocházejícími ze dvou cysteinových zbytků, ve kterých S- anion může působit jako nukleofil a napadá postranní řetězec jiného cysteinového zbytku za vzniku disulfidové vazby.

Chcete-li vědět více, zkontrolujte 15 Příklady souřadnicových kovalentních vazeb: Detailní pohled a fakta

Definice disulfidové vazby a peptidové vazby

Disulfidové vazby se tvoří mezi sulfhydrylovými (SH) skupinami cysteinových zbytků tprostřednictvím procesu oxidativního skládání. Tato sulfidová vazba je klíčovou složkou sekundární a terciární struktury proteinových molekul. Jedná se v podstatě o chemickou kovalentní vazbu, hraje důležitou roli v teplem indukované gelaci globulárních proteinů. Disulfidová vazba (SS vazba) pomáhá vázat dva peptidové řetězce nebo různé části jakéhokoli jiného peptidového řetězce a stává se strukturním determinantem proteinu.

Peptidy vazba je chemická kovalentní vazba, která je také známá jako amidová (CONH2) propojení přítomný v primární struktuře proteinu. Tato vazba je vytvořena spojením dvou po sobě jdoucích alfa (α) amino kyselina. V tomto tvorba peptidové vazby, aminoskupina (NH2) z jedné alfa aminokyseliny reaguje s karboxylovou skupinou (COOH) jiné alfa aminokyseliny prostřednictvím kondenzačního procesu (eliminace jedné molekuly vody).

peptidová vazba
Peptidová vazba.
Kredit: Wikimedia Commons

Chcete-li vědět více, zkontrolujte 5+ Příklady dvojitých dluhopisů: Podrobné poznatky a fakta

Často kladené otázky (FAQ)

Mohou mít peptidy disulfidové vazby?

Tyto disulfidové vazby se nacházejí téměř ve všech typech extracelulárních peptidů nebo proteinů a jsou nedílnou součástí terciární struktury proteinu.

V proteinu jsou páteří sekundární a terciární struktury proteinu disulfidické můstky, které vznikají spojením dvou thiolových skupin (SH skupin). Toto spojení je vyjádřeno jako „RSSR1“, také známý jako SS bond.

Tato vazba se obvykle skládá z polární nebo hydrofilní části a nepolární nebo hydrofilní části. Hydrofilní postranní řetězce jsou často orientovány směrem k povrchu, zatímco nepolární nebo hydrofilní část je většinou zatlačena dovnitř proteinové struktury. S polárními skupinami dostupnými na povrchu jsou proteiny schopny se spojit s jinými proteinovými nebo neproteinovými molekulami.

Disulfidová vazba tedy stabilizuje 3D strukturu proteinu a vykazuje fyziologicky vhodnou redoxní aktivitu. Tato spojení také pomáhají snížit entropické volby, které usnadňují postup skládání směrem k nesprávně složené konfiguraci.

 Tato vazba může řídit základní biologické procesy v živých organismech, tvorba disulfidové vazby spojením mezi dvěma postranními řetězci obsahujícími atomy S vede ke dvěma proces přenosu elektronů z redukovaných sulfyhydrylových skupin cysteinů (SH) na oxidovanou cystinovou skupinu (SS).

Výše uvedená reakce je často urychlována enzymovým katalyzátorem, thioredoxinem nebo proteinovými disulfidovými izomerázami.

V podstatě se tvoří disulfidové vazby intramolekulární, ale v některých případech se může vytvořit mezi dvěma visinálními cysteiny.

nová disulfidová vazba jpg
Disulfidová vazba v proteinu.
Kredit: Wikimedia Commons

Chcete-li vědět více, zkontrolujte Stereoselektivní vs. Stereospecifické: Podrobné poznatky a fakta

Jaké peptidy mohou vytvářet disulfidové vazby?

Peptidy, které nemají žádné sulfyhydrylové skupiny (SH skupiny), se nemohou podílet na tvorbě disulfidové vazby.

Vědcům je známo téměř 500 aminokyselin. Mezi nimi je pouze dvacet aminokyselin, které jsou stavební složkou všech živých organismů. Na tvorbě peptidové vazby se může podílet téměř všech těchto dvacet aminokyselin, ale všechny se nemohou podílet na tvorbě disulfidové vazby.

Aminokyseliny mají pouze thiolové nebo sulfuhydrylové skupiny může tvořit disulfidovou vazbu. V této skupině je cystein jediný aminokyselina (neesenciální aminokyselina), která má schopnost tvořit tuto vazbu.

Cystein w funkční skupina zvýrazněna jpg 1
Struktura cysteinu.
Kredit: Wikimedia Commons

 Cystein se mírně liší od ostatních známých aminokyselin díky své reaktivní SH skupině. Dva cysteinové zbytky tak mohou tvořit disulfidovou vazbu mezi různými částmi stejných proteinových molekul prostřednictvím jejich oxidovatelných thiolových skupin. Dokonce i zbytky mohou také tvořit tuto vazbu mezi dvěma samostatnými polypeptidovými řetězci.

Cystein je velmi důležitý pro kolagen a hlavní protein pro kůži, nehty a vlasy. Cystein lze většinou nalézt v extracelulárních doménách membránových proteinů a také v sekrečních proteinech.

Existuje další aminokyselina obsahující síru, Methionin se nemůže účastnit tvorby disulfidové vazby kvůli absenci thiolových skupin Má methylovou skupinu (CH3) připojený sírou. Tato vazba činí methionin ve srovnání s cysteinem hydrofobnějším, stericky bráněným a mnohem méně reaktivním.

 

methionin jpeg
Struktura methioninu.
Kredit: Wikimedia Commons

Výhoda cysteinu oproti jiným aminokyselinám obsahujícím síru při tvorbě disulfidové vazby je že cystein lze snadno oxidovat a tvoří dimer, který obsahuje disulfidovou vazbu mezi dvěma cysteinovými zbytky v polypeptidovém řetězci.

Chcete-li vědět více, sledujte Příklady SN2: Podrobné statistiky a fakta

Také čtení: