Struktura peptidové vazby: vazba, rezonance, tvar, 4 typy struktury a podrobný fakt

V tomto článku diskutujeme o tom, co je to peptidová vazba, struktura peptidové vazby, syntéza a podrobná fakta.

Než začneme s peptidovou vazbou, nejprve víme, že peptidová vazba není nic jiného než kombinace dvou nebo více aminokyselin. N-konec jedné aminokyseliny se připojí k C-konci jiné aminokyseliny a vytvoří peptidovou vazbu. Tato peptidová vazba může tvořit proteinovou strukturu.

Pokud aminokyselina obsahuje jakoukoli aromatickou skupinu, pak mohou tvořit terciární proteinovou strukturu. Zkrátka peptidové vazby nejsou nic jiného než polymer aminokyseliny spojený s aminokyselinami amidovou vazbou se ztrátou vody.

Vzorec peptidové vazby

Pokud vezmeme v úvahu strukturu peptidové vazby, pak můžeme snadno zjistit vzorec peptidové vazby. Vzorec peptidové vazby je R1-CONH-R2. Kde -CONH- je amidová vazba a R1 a R2 jsou postranní řetězec dvou různých aminokyselin.

Struktura peptidové vazby

Struktura peptidové vazby je rigidní, plánovací a trans. Vykazuje charakter částečné dvojné vazby v důsledku rezonančního účinku mezi N amidu a O karboxylové skupiny.

Zde vodík z amidové skupiny a O z karboxylové skupiny leží vzájemně trans.

Struktura peptidové vazby
Struktura peptidové vazby

Syntéza peptidové vazby

Existuje pět kroků k syntéze peptidové vazby, jsou uvedeny níže

  • N-ochrana N-koncové aminokyseliny
  • C-ochrana C-koncové aminokyseliny
  • Aktivace -COOH skupiny N-chráněné N-koncové aminokyseliny
  • Tvorba amidové vazby
  • Odstranění ochrany

N-ochrana N-koncové aminokyseliny (alanin) pomocí funkce tboc

V peptidové vazbě strukturovat osamělý pár přes N je atakován na karbonylový uhlík funkční skupiny tboc a získává chráněnou aminovou skupinu, takže nemůže dále reagovat s jiným činidlem.

obrázek 138
N-ochrana pomocí tboc funkční skupiny

C-ochrana C-koncové aminokyseliny (glycin) ethanolem v přítomnosti kyseliny

V přítomnosti silné kyseliny a ethanolu se kyselá skupina přemění na ester, jde o jednoduchou esterifikační reakci. Takže tato karboxylová skupina byla chráněna nebo uzamčena a nerušila žádnou další reakci.

obrázek 139
C-ochrana pomocí esterifikace

Aktivace -COOH skupiny N-chráněné N-koncové aminokyseliny

 As Karboxylová kyselina je méně reaktivní v důsledku přítomnosti karboxylové skupiny, takže pro účast v požadované reakci je třeba jej aktivovat.

Potřebujeme tedy aktivační činidlo, které dokáže aktivovat karboxylovou skupinu.

Zde používáme di-cyklohexylkarbodiimid pro aktivaci karboxylové skupiny jejím převedením na amid. Amid má větší reaktivitu než karboxylová skupina.

obrázek 140
Aktivace skupiny COOH

Osamělý pár nad O v karboxylové skupině napadl uhlíkové centrum v DCC a karboxylová skupina se přeměnila na amidovou skupinu.

Tvorba amidové vazby/tvorba peptidové vazby

Nyní je čas vytvořit peptidovou vazbu prostřednictvím ztráty vody mezi N-chráněnými aminokyselinami a C-chráněnými aminokyselinami.

obrázek 141
Tvorba amidové vazby

Odstranění ochrany

Nyní je čas dechránit N-konec a C-konec aminokyselin, aby se získala původní peptidová vazba.

Funkčnost Tboc lze odstranit mírným základním stavem nebo použitím TFA/CH2Cl2 a esterová část odstraněna zásaditými podmínkami.

obrázek 142
Deprotekce chráněné skupiny

Název peptidové vazby je podle prvních 3 písmen každé aminokyseliny a první název začíná tou aminokyselinou, jejíž N konec je chráněn.

Rezonanční struktura peptidové vazby

Ano, ve struktuře peptidové vazby je možná rezonující struktura. Protože struktura peptidové vazby je plánovač, předpokládá se, že všechny molekuly leží ve stejné rovině a rezonance nastává v amidové skupině mezi atomy C=O a N, které jsou připojeny k tomuto C.

obrázek 143
Rezonanční struktura peptidové vazby

Vzniká struktura peptidové vazby během transkripce?

Ve struktuře peptidové vazby rozpoznává transkripční faktor určitou oblast DNA, která řídí genetický kód v RNA. DNA protein se může tvořit pomocí ZN-prstů a tyto Zn-prsty obsahují donor cysteinu -S a donor histidinu-N. Nakonec tvoří α -šroubovici. Cystein a histidin jsou aminokyseliny a při transkripci mohou tvořit peptidové vazby.

Charakteristickým znakem rezidua Zn-prstů je

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Jeho-X3-5-Jeho-

Kde X je variabilní aminokyselina. Zn je zvláště vhodný pro vazbu proteinu v konkrétním potvrzení podle Irving-Williamovy řady a vytváří tak stabilní komplex prostřednictvím donorů S a N. Jedná se o redoxně neaktivní protein, takže může zabránit oxidativnímu poškození DNA.

Struktura peptidové disulfidové vazby

Mnoho proteinů, peptidů a enzymů vyvinulo několik obranných mechanismů, které jim brání v denaturaci nebo degradaci. Disulfidová vazba je jednou z ochranných technik. Disulfidová vazba zvyšuje termodynamickou stabilitu peptidu i proteinu. Disulfidová vazba může zachránit peptidovou vazbu z vysoké teploty, velmi kyselého nebo zásaditého pH a vysoké koncentrace organických rozpouštědel zvýšením poločasu rozpadu peptidu.

Obecně disulfidové vazby stabilizují správně složené proteiny a destabilizují denaturační činidlo.

V těch peptidech tvořených z aminokyseliny cysteinu je vidět hlavně disulfidická vazba. Existují dva mechanismy tvorby disulfidových vazeb, jedním je chemie výměny thiol/sulfid a druhým je kinetika a termodynamika oxidativního skládání.

V 1st bude provedena kroková reaktivita cysteinthiolátu, poté se smíšený disulfid rozbije nukleofilním útokem z 2nd protein thiolát. Jako thiol odstraněn jako odstupující skupina cysteinthiolátem.

obrázek 144
Navrhovaný mechanismus pro tvorbu intramolekulárních disulfidových vazeb pomocí Ellmanova činidla, kde R je pevný nosič.

Struktura peptidové vazby v proteinu

Existují především čtyři typy proteinových struktur

  • Primární – shromáždění
  • Sekundární - skládací
  • Terciální balení
  • Kvartérní interakce

Primární struktura

Ke shromáždění dochází na ribozomu pro primární strukturu. Primární struktura podílející se na dehydratační syntéze proteinů a polymeraci aminokyselin, které jsou připojeny na tRNA:

NH3+ – {A + B à AB + H2O}n -VRKAT-

Výše uvedený proces je termodynamicky nepříznivý, protože změna energie tj. DE = +10kJ/mol, takže změna Gibbovy volné energie bude pozitivní. Primární struktura je lineární, uspořádaná a jednorozměrná. Má speciální sekvenci aminokyselin, které jsou v určitém pořadí. Podle konvence se název primární struktury zapisuje z Konec N svorky ke svorce C end.

Pro primární strukturu je dokonale lineární aminokyselinový polymer nepoužitelný, protože funkce lineární aminokyseliny je prázdná a energeticky nevýhodná.

Sekundární struktura

V sekundární struktuře se protein složí. Proces skládání probíhá v cytosolu. Sekundární struktura proteinu se účastní prostorové interakce mezi aminokyselinami. Sekundární struktura může nebo nemusí zahrnovat chaperonové proteiny, ale proces termodynamicky není příznivá hodnota změny energie je velmi nízká.

Struktura sekundárního proteinu je nelineární a 3-rozměrná. Stabilizační faktory sekundárního proteinu jsou vodíková vazba, elektrostatická síla a van der Waalova přitažlivost.

Určení sekundární struktury

Náhodná cívka (rozložený stav)

pozitivní při 212 nm (π->π*)

negativní při 195 nm (n->π*)

 b - List

negativní při 218 nm (π->π*)

pozitivní při 196 nm (n->π*)

 a-helix

kladné (π->π*)kolmý při 192 nm

záporné (π->π*)paralelní při 209 nm

negativní při 222 nm je červený posuv (n->π*)

Terciární struktura

V cytosolu dochází ke sbalení proteinu (~60 % objemové vody, ~40 % hydratační vody). Chaperony a membránové proteiny podporovaly proces, kdy dochází k interakci rozpouštědla a sekundární struktury proteinu. Terciární struktura se propadá do roztavených globulárních stavů. To je podstatná část. Proces je termodynamicky nepříznivý, protože celková entropie této reakce klesá v důsledku hydrofobního efektu. Pak je potřeba pro vytvoření terciární struktury.

Struktura terciárního proteinu je nelineární a 3-rozměrná jako sekundární struktura. Stabilizačním faktorem terciární struktury je vodíková vazba, hydrofobní shlukování, dokonce někdy kovalentní vazby, jako je tvorba disulfidických vazeb. Polymer globulárních aminokyselin je složený a jeho funkce je katalytická a je to energeticky výhodný proces.

Kvartérní struktura

 K interakci dochází v cytosolu, který je velmi blízko jiným složeným a uspořádaným balícím proteinům, takže interakce může být dostatečně silná. Proces interakce v kvartérní struktuře je podporován chaperony, membránovými proteiny a cytosolickými a extracelulárními prvky. DE procesu se snižuje. Zde dochází k desolvataci, která má za následek zmenšení plochy povrchu.

Globulární protein je příkladem kvartérní struktury, např. hemoglobin.

Kvartérní struktura je z velké části zapojena do katalytické role. Kvartérní strukturou jsou také vláknité proteiny, např. kolagen, který hraje důležitou roli ve strukturním určení. Tímto způsobem se vytváří kvartérní struktura. Kvartérní struktura je nelineární, 3-rozměrná. Je také zapojen do globálních a napříč odlišných aminokyselinových polymerů v různých aminokyselinových sekvencích. Vodíková vazba, kovalentní vazba, hydrofobní balení a hydrofilní expozice stabilizovaly kvartérní strukturu.

FAQ

Proč není peptidová vazba zapojena do terciární struktury?

 Terciární proteinová struktura se ve skutečnosti vytváří díky interakci skupiny R aminokyselin.

Tyto interakce alkylových skupin mohou zahrnovat vodíkové vazby, iontové vazby, interakce dipól-dipól, londýnské disperzní síly, van der Waalovu interakci a po určitou dobu to mohou být také disulfidové vazby. U aminokyselin, které jsou nepolární, také někdy dochází k hydrofobní interakci. Neexistuje tedy žádná šance na vytvoření amidové vazby nebo vytvoření peptidové vazby v terciární struktuře.

Proč je peptidová vazba částečná dvojná vazba?

V důsledku rezonance mezi C=O a CN amidové skupiny, dojde k delokalizaci elektronu a dojde k vytvoření částečné vazby C=N. K tomu dochází pouze tehdy, když aminokyseliny tvoří peptidovou vazbu. Takže peptidová vazba obsahuje částečnou dvojnou vazbu.

Proč je peptidová vazba planární?

V peptidové vazbě jsou všechny atomy uhlíku jednotlivých aminokyselin sp2 hybridizované.

Jsou tedy rovinné a leží ve stejné rovině. Je také zřejmé, že je možná rezonance v peptidové vazbě a k rezonanci dochází pouze všechny atomy jsou přítomny ve stejné rovině. Takže peptidová vazba je rovinná.

Přečtěte si více o následující struktuře a vlastnostech

ZnO
ZnS
Fe3O4
NaClO2
Lithium
Krypton
Neon
NaHS4
KMNO4
ZnSO4
NaH2P4
Škaredý
Fe2S3
Kyselina hyaluronová
Disulfidová vazba
Aminokyselina alanin
Kyselina glykolová
Heptan
Glycin
Gold
Nadbytekamová kyselina
Grafit
Kyselina hexanová