Holoenzym a enzym? 11 faktů (Přečtěte si nejdříve)

V tomto článku se zaměřujeme na téma „Holoenzym a enzym? 11 Fakta (Přečtěte si nejprve toto), uvedením podrobných faktů a uvedením tvrzení podporujících dané téma.

Enzymy existují ve dvou formách, neaktivní a aktivní. Neaktivní forma enzymu je známá jako zymogen a aktivní forma se nazývá holoenzym. Holoenzym se skládá ze dvou složek, a to apoenzymu a koenzymu. Apoenzym reguluje specificitu pro substráty v kombinaci s koenzymem, který je zesilovačem katalytické aktivity enzymu.

Holoenzym je známý jako kompletní aktivní biochemická forma enzymu, který se skládá ze dvou složek, apoenzym a koenzym, který činí enzym katalyticky aktivní. Určují také specificitu enzymu vzhledem k různým substrátům v reakční směsi vazbou na aktivní místo enzymu, kde probíhá transformace substrátů na produkty. 

Funkce holoenzymů

Enzym ve své aktivní formě je znám jako holoenzym, který je katalyticky aktivní a účastní se reakčního procesu, kdy se substráty přeměňují na produkty. Na konci reakce se složky enzymu, jako je apoenzym a koenzym, což jsou malé proteinové molekuly nebo funkční skupiny, uvolní z aktivního místa enzymu do krevního řečiště, aby se účastnily další enzymatické reakce.

Enzym potřebuje ke své úplné aktivaci a funkci kofaktor, bez jakéhokoli kofaktoru se enzym stane neaktivním a nazývá se zymogen. Příkladem zymogenu může být trypsinogen, což je neaktivní forma trypsinu. Kofaktory zahrnují neproteinové molekuly nebo kovové ionty, které zlepšují katalytickou aktivitu enzymu.

Struktura holoenzymů

Typické složení holoenzymu zahrnuje enzym plus kofaktor a apoenzym, což mohou být jakékoli neproteinové molekuly. Existuje celá řada různých holoenzymů, z nichž každý má své významné funkce. Strukturní složky některých holoenzymů jsou následující:

  • DNA polymeráza III: Skládá se z podjednotek, alfa (α) podjednotky, ε podjednotka a θ podjednotku.
  • RNA polymeráza II: Skládá se z více proteinů, které se podílejí na transkripci DNA. Skládá se z 12 podjednotek a její velikost je 550 kilodaltonů. V podstatě obsahuje transkripční faktory, RNA polymerázu II a regulační proteiny pro genovou expresi, které jsou společně známé jako SRB proteiny.
  • Holoenzym proteinkinázy A: Existuje ve dvou formách, neaktivní a aktivní. Inaktivní forma PKA se skládá z tetrameru se dvěma regulačními podjednotkami a dvěma katalytickými podjednotkami. Jedná se o typ serinové proteinkinázy.

Příklady holoenzymů

Existují různé typy holoenzymů známé s více podjednotkami a nacházejí se jak v prokaryotech, tak v eukaryotech. Příklady holoenzymů zahrnují;

DNA polymeráza III

DNA polymeráza III je holoenzym, který se primárně podílí na replikaci prokaryot. Funguje v kombinaci s dalšími DNA polymerázami včetně Pol I, Pol II, Pol IV a V.

holoenzym a enzym
Struktura DNA polymerázy Holoenzym III Obrázek z Wikipedia

RNA polymeráza II

RNA polymeráza II je holoenzym, který se nachází v eukaryotech, které se účastní procesu transkripce, tvorby mRNA, snRNA a mikroRNA z duplexu DNA. Je také známá jako DNA dependentní RNA polymeráza.

Označení RNA pol II
RNA Polymerase II Obrázek z Wikipedia

Holoenzym proteinkinázy A

Holoenzym PKA působí jako receptor pro cyklický adenosinmonofosfát (cAMP) a je také regulátorem srdeční funkce a její morfologie. Je aktivován různými typy ligandů, jako jsou hormony, neurotransmitery a další signály.

Jaký je vztah mezi holoenzymem a enzymem?

Holoenzym je enzym vázaný s kofaktory a koenzymy což zvyšuje jeho katalytickou aktivitu. Enzymy jsou ve své normální formě neaktivní; volně plují v krevním řečišti a čekají na aktivaci svými specifickými vazebnými partnery. Aktivují se účinnou vazbou kofaktorů a koenzymů a pak se nazývají holoenzymy.  

Trypsinogen je neaktivní forma enzymu trypsin, který vzniká ve slinivce břišní a je aktivován na aktivní formu trypsin štěpením aminoterminálního aktivačního peptidu pomocí enterokinázy v tenkém střevě.

Rozdíl mezi holoenzymem a apoenzymem

HoloenzymApoenzym
Holoenzym je komplexní struktura, která vzniká kombinací apoenzymu a jeho kofaktorů, které nemají proteinovou povahu.Apoenzym je neaktivní forma enzymu, která se převádí na aktivovanou formu spojením určitých kofaktorů.
Vztahuje se na kompletní katalyticky aktivní formu enzymu.Je známý jako neaktivní enzym.
Skládá se z enzymu a několika kofaktorů.Skládá se pouze z enzymu.  
Jejich struktura je komplexní a aktivní.Struktura je méně složitá a neaktivní.
Příklady zahrnují DNA polymerázu III a RNA polymerázu II, což jsou obě vícepodjednotkové struktury.Příklady zahrnují trypsinogen, apo glukózooxidázu atd.
Rozdíl mezi holoenzymy a enzymy

Jak je holoenzym enzym?

Holoenzym je kompletní aktivní forma enzymu, která se podílí na katalytické aktivaci chemických a biologických reakcí probíhajících uvnitř buněk. Holoenzymy obsahují více podjednotek v různých formách. Holoenzym je tvořen neaktivním enzymem vázaným na koenzymy.

Enzymy se skládají pouze z proteinů, zatímco holoenzym je konjugovaná forma neaktivního enzymu a neproteinové molekuly zvané kofaktor, která činí enzym katalyticky aktivním.

Je holoenzym aktivním enzymem?

Ano, holoenzym je komplex kofaktorů a koenzymů, které společně aktivují apoenzym, což je neaktivní enzym. Aktivní forma apoenzymu je známá jako holoenzym, který zvyšuje rychlost biochemických reakcí. Kofaktor, který je vazebným partnerem apoenzymu, je neproteinová molekula nebo kovový iont.

Projekt příklad kofaktoru obsahuje ATP, minerály a vitamíny. Koenzymy jsou organické molekuly které zahrnují nikotinamidadenin dinukleotid (NAD), nikotinamid adenindinukleotid fosfát (NADP), Flavin adenindinukleotid) FAD). Tyto koenzymy se účastní reakce přenosu elektronů.

Mohou být všechny enzymy holoenzymy?

Ano, všechny enzymy mohou být holoenzymy. Žádný enzym nemůže zůstat v živé buňce neaktivní po dlouhou dobu. Enzym potřebuje k aktivaci kofaktory a bez jakéhokoli kofaktoru se nazývají apoenzymy. Holoenzymy jsou katalyticky aktivní enzymy provádějící různé biochemické reakce uvnitř živých organismů.

Kde se nacházejí holoenzymy?

V těle se nacházejí různé holoenzymy, které jsou přirozeně vytvářeny konjugací kofaktorů a koenzymy s enzymem. Jedním typem holoenzymu je CaMKII, který se skládá z 12 podjednotek a nachází se v synapsích, kde se nervové buňky navzájem spojují. Bylo zjištěno, že holoenzym PKA (proteinkináza A) je funkčně aktivován v srdci, kde reguluje srdeční činnost a morfologii. DNA

Jak a kdy vznikají holoenzymy?

Na tvorbě holoenzymů se podílí apoenzym a jeho vazebné kofaktory. Holoenzymy jsou tvořeny polypeptidy a anorganickým nebo organickým kofaktorem. Apoenzym je neaktivní enzym, který potřebuje kofaktory a koenzymy, aby se dostal do aktivní fáze. Po aktivaci svými vazebnými partnery se enzym nyní nazývá holoenzym, který je katalyticky aktivní.

Holoenzymy se také nazývají konjugované enzymy. Bakteriální RNA polymerázy se skládají z určitých proteinů a více podjednotek. Bylo zjištěno, že holoenzym DNA polymerázy III je aktivován na replikační vidlici a je součástí replikomu během replikace prokaryotické DNA. Holoenzym RNA polymerázy se nachází v eukaryotech a je aktivován během procesu tvorby RNA známého jako translační proces.

Co je důležité na holoenzymech?

Holoenzym je důležitý pro svou funkci aktivního enzymu s vysokou katalytickou aktivitou. Hlavní funkcí holoenzymů je tvorba produktů z různých substrátů. Holoenzymy hrají významnou roli v různých biologických procesech jak u prokaryot, tak u eukaryot.

DNA polymeráza III a RNA polymeráza II jsou typem holoenzymů, které jsou významné pro syntézu mRNA, snRNA a mikroRNA u prokaryot a eukaryot.

Proč investovat do čističky vzduchu?

Na závěr článku lze říci, že holoenzymy jsou aktivní formou enzymů a jsou významné při provádění různých biologických reakcí a jsou důležité pro udržení normálního fungování buněk.

Také čtení: