Proteiny jsou komplexním typem biomolekul. Aminokyseliny jsou základní strukturní složkou molekuly bílkovin. Tento článek se bude zabývat histidinovou strukturou.
Mezi dvaceti aminokyselinami, které se nacházejí v lidském těle, jsou některé aminokyseliny, které nelze syntetizovat. Ty jsou přijímány ze stravy a nazývají se esenciální aminokyseliny. Histidin je jedním z nich. Imidazol je přítomen jako postranní řetězec ve struktuře histidinu.
Název Histidinu podle IUPAC je kyselina 2-amino-3-(lH-imidazol-1-yl)propanová. Obecně se píše jako Jeho.
Funkční skupiny aminokyselin
Aminokyseliny obsahují ve struktuře hlavně dvě funkční skupiny. Jsou to aminoskupina (-NH2) a karboxylová skupina (-COOH). Kromě toho má aminokyselina postranní řetězec s jinou funkční skupinou. Obecně je tento postranní řetězec v aminoskupině zapsán jako 'R' kyselá struktura.
Histidinové funkční skupiny
V histidinové struktuře je centrální atom uhlíku. Atom uhlíku je vázán aminoskupinou a karboxylovou skupinou a jedním atomem vodíku. Centrální atom uhlíku obsahuje postranní řetězec, který se nazývá imidazol.
Histidin jako a-aminokyselina
Histidin je alfa (α) aminokyselina jako ve struktuře histidinu, jak (-NH2) tak (-COOH) skupiny jsou připojeny k centrálnímu atomu uhlíku.
Atom vodíku, který je přímo připojen k centrálnímu atomu uhlíku alfa (α) aminokyseliny; toto se nazývá alfa (α) vodík. Ve struktuře histidinu je alfa (α) atom vodíku.
Zwitterový ion histidinové struktury
Pokud má molekula kladný i záporný náboj, nazývá se zwitterový iont.
Karboxyl (-COOH) je kyselá skupina. Přenáší atom vodíku. Atom dusíku aminoskupiny (-NH2) je zásadité povahy. Atom vodíku je tedy převzat aminoskupinou. Proto a zwitter iont formy s oběma opačnými náboji.
Zwitterový iont histidinu struktura má kladný i záporný náboj v molekule. Opačné náboje se vzájemně neutralizovaly. Ale čistý náboj molekuly závisí na pH životního prostředí.
pH závislost zwitter iontu
Při pH nižším než 6 absorbuje postranní řetězec atom vodíku. Kroužek postranního řetězce se nabije kladně. Hustota náboje je rovnoměrně rozprostřena mezi dva atomy dusíku v kruhu.
Při pH vyšším než 6 ztratil jeden z atomů dusíku v kruhu svůj proton. Imidazolový kruh postranního řetězce molekuly histidinu zůstává aromatický v přírodě při jakémkoli pH prostředí.
Tato vlastnost darování a přijímání atomu vodíku postranního řetězce molekuly histidinu může pomoci v mnoha katalytické reakce.
Chemická povaha histidinu
Aminokyselina může být kyselá, zásaditá nebo neutrální. Záleží na povaze postranního řetězce aminokyseliny. Protože část postranního řetězce histidinu je zásadité povahy, proto je Histidin bazickou aminokyselinou.
Elektronická vlastnost histidinu
Molekula histidinu má náboje ve struktuře molekuly. Histidin je tedy dobrým vodičem elektřiny pro iontovou strukturu v pevné fázi.
Rozpustnost molekuly histidinu
Histidin obsahuje v postranním řetězci imidazolovou skupinu. K tomu je to příklad polární aminokyseliny. Proto je rozpustný ve vodě.
Základní imidazolová skupina tvoří silnou vodíkovou vazbu mezi okolními molekulami. K tomu Histidin je hydrofilní v přírodě.
Ale Histidin se nemůže rozpustit v rozpouštědlech, která nejsou polární, jako je benzen. Protože tato rozpouštědla nemohou být schopna rozpustit polární imidazolovou skupinu nebo iontovou část histidinu.
Molekula s chirálním uhlíkem
Pokud jsou čtyři různé skupiny připojeny k centrálnímu atomu uhlíku; pak se atom uhlíku nazývá chirální uhlíkové centrum.
Za tímto účelem se molekula stává v přírodě opticky aktivní. Dokáže otočit rovinu světla (polarizovanou).
Tyto typy molekul obsahují dvě struktury, které jsou „D“ a „L“. Tyto struktury jsou zrcadlově podobné, ale nejsou stejné v konfiguraci.
Chirální povaha histidinové struktury
Histidin má kolem centrálního atomu uhlíku čtyři různé skupiny, kterými jsou aminoskupina, karboxylová skupina, imidazolová skupina a atom vodíku. Tato aminokyselina je tedy opticky aktivní molekula.
Má dvě různé struktury jako D-Histidin a L-Histidin.
Ve Fischerově projekci má molekula D-histidinu aminoskupinu (-NH2) na pravé straně centrálního atomu uhlíku. Molekula L-histidinu má aminoskupinu na levé straně atomu uhlíku.
V obou kosterních strukturách je alfa (α) atom vodíku zapsán v horizontální poloze.
Molekula D – histidinu může otáčet rovinu světla, která je polarizována, ve směru hodinových ručiček (+). Molekula L-histidinu může otáčet rovinu světla, která je polarizována, proti směru hodinových ručiček (-).
Aminokyseliny ve struktuře bílkovin
Aminokyseliny jsou základními složkami, které tvoří protein struktura.
Molekuly bílkovin jsou dlouhý řetězec aminokyselin; přidávat jeden po druhém. Aminokyseliny se přidávají postupně prostřednictvím peptidových vazeb.
Při reakci tvorby peptidové vazby se odstraní jedna molekula vody.
Peptidová vazba v aminokyselině
Peptidová vazba se tvoří mezi karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a aminoskupinou další aminokyseliny vedle ní.
Na jedné straně peptidové vazby je přítomna volná aminoskupina. Tato strana se nazývá N-konec peptidové vazby. Na druhé straně je přítomna volná karboxylová skupina. Tento konec se nazývá C-konec Peptidová vazba.
Obecně se tento N-konec peptidové vazby zapisuje na levou stranu. C-konec peptidové vazby je zapsán na pravou stranu v dlouhém proteinovém řetězci.
Ahoj… jsem Triyasha Mondal a studuji magisterský titul v oboru chemie. Jsem nadšený student. Moje specializace je fyzikální chemie.
Pojďme se připojit přes LinkedIn:
Ahoj kolego čtenáři,
Jsme malý tým v Techiescience, tvrdě pracujeme mezi velkými hráči. Pokud se vám líbí, co vidíte, sdílejte náš obsah na sociálních sítích. Vaše podpora znamená velký rozdíl. Děkuji!