Struktura disulfidové vazby: Podrobné vysvětlení

Disulfidová vazba hraje velmi důležitou roli při vytváření sekundární struktury proteinu. V podstatě jde o vazbu kovalentního typu.

Disulfidická vazba vzniká oxidací sulfyhydrylové nebo thiolové skupiny (SH skupina), přítomné pouze v aminokyselině cysteinu (neesenciální aminokyselina). To je také známé jako SS dluhopis. Disulfidová vazba je označena RSSR¹. kde „R“ je zbytek aminokyseliny.

V tomto článku „struktura disulfidové vazby“ je stručně vysvětlen typ a tvorba s dalšími podrobnými fakty.

Struktura a tvorba disulfidové vazby

Tato chemická vazba je přítomna ve struktuře proteinu.

Je to jeden typ kovalentní vazby vytvořené mezi dvěma thiolovými skupinami (SH skupina) přítomnými hlavně v cysteinovém zbytku. Jeden S^-1 pocházející z jedné sulfyhydrylové skupiny působí jako nukleofil (bohatý na elektrony) a napadá další cysteinový zbytek za vzniku disulfidové vazby.

 Vznik disulfidové vazby je

R-SH + R¹-SH+ (1/2)XNUMX₂ ⇌ RSSR¹ + H₂O

[R označuje zbytek řetězce peptidu].

Tento zbytek tvořící cysteinový řetězec může pocházet ze stejného proteinu nebo ze dvou odlišných proteinů.

Vznik disulfidové vazby vede k přenosu dvou elektronů z redukované SH skupiny na oxidovanou SS skupinu.

Chcete-li vědět více, postupujte takto: Je HBr iontový nebo kovalentní: Proč? Jak, vlastnosti a podrobná fakta

Typ disulfidové vazby

Stejně jako peptidová vazba hraje disulfidová vazba důležitou roli při stabilizaci terciární struktury proteinu. Disulfidová vazba je obecně kovalentní vazba vytvořená mezi dvěma sulfyhydrylovými skupinami a silnější než podobná kovalentní vazba.

Tato vazba se skládá ze dvou částí. Jedna je polární část nebo hydrofilní část který je orientován směrem k vnějšímu povrchu proteinu a pomáhá účastnit se různých reakcí a přitahovat molekuly solvátu.

Další částí je nepolární část nebo hydrofobní část orientované většinou směrem k vnitřnímu povrchu proteinu. Tato charakteristická orientace nepolární části směrem k vnitřnímu povrchu má fyzikální význam. Podílí se na tvorbě vazby s různými aminokyselinami.

 Disulfidové vazby mají disociační energii vazby přibližně 50 Kcal/mol a vzdálenost SS vazby je téměř asi 200 um. Z těchto údajů lze usoudit, že disulfidová vazba je relativně silná a také vazba krátkého dosahu.

Chcete-li vědět více, postupujte takto: Tvorba peptidové vazby: Jak, Proč, Kde, Vyčerpávající fakta o tom

Funkce disulfidové vazby

Jednou z nejdůležitějších funkcí disulfidové vazby je stanovení sekundární a terciární struktury proteinu.

Hlavní funkcí disulfidové vazby je, že poskytuje extra stabilizaci 3D struktuře molekuly proteinu (během syntézy proteinu). Proto se nazývá stavebním kamenem struktury terciárního proteinu (Peptidové vazby stabilizují primární strukturu bílkovin).

Pomáhá také při skládání jediného polypeptidového řetězce nebo interproteinu.

Protein získává tuto extra stabilitu, protože entropie denaturovaného stavu proteinu je snížena tvorbou disulfidové vazby.

V živých organismech jsou různé biologické a fyziologické procesy řízeny disulfidovou vazbou. Thirodoxin, enzym, který urychlil proces přenosu elektronů z redukované SH skupiny na oxidovanou SS skupinu. Ve většině případů je disulfidová vazba tvořena intramolekulárním způsobem, ale v některých speciálních případech může být vytvořena také intermolekulární disulfidová vazba.

 Štěpení disulfidové vazby může způsobit mnoho negativních dopadů v živém těle, protože důležitý biologický proces se zhroutí a naruší se konformace mnoha důležitých struktur a v důsledku toho může být ovlivněn buněčný růst.

Chcete-li vědět více, zkontrolujte: Peptid Bond vs Phosphodiester Bond: Srovnávací analýza a fakta

Štěpení disulfidové vazby

Rozbití disulfidové vazby není snadný úkol kvůli její silné kovalentní vazbě.

Disulfidovou vazbu lze odštěpit přidáním redukční činidlo. Mezi nejběžněji používanými redukčními činidly patří β-merkaptoethanol nebo BME a dithiothritol nebo DTT.

Reakci štěpení disulfidové vazby lze urychlit přidáním nějakého enzymu, Thioredoxinu (TRX) a Glutaredoxinu (GRX). Tyto enzymy pomáhají chránit nově začleněný cysteinový zbytek.

Disulfidovou vazbu nelze přerušit aplikací tepla, protože teplo může rozbít pouze slabé vazby přítomné ve struktuře proteinu, jako je vodíková vazba nebo nepolární hydrofobní interakce při teplotě tání (T_m). Hlavním důvodem nepřerušení disulfidové vazby je, že disulfidová vazba je mnohem pevnější než vodíková vazba(energie disociace vazby vodíkové vazby a disulfidové vazby je 2.8-7.2 kcal/mol a 60 kcal/mol v tomto pořadí).

Disulfidovou vazbu nelze štěpit ani běžnou hydrolýzou (reakcí s vodou). Ke štěpení dochází zásadně při vyšším pH (alkalické pH). Pokud pouze alkalický roztok reaguje s disulfidovou vazbou, pak hydroxylový iont (OH^-1) napadá disulfidovou vazbu a v důsledku toho se vytvoří nová vazba s jedním z atomů síry. Tímto způsobem se rozštěpí disulfidická vazba.

Chcete-li vědět více, projděte si: Peptidová vazba vs disulfidová vazba: Srovnávací analýza a fakta

Některé často kladené otázky týkající se disulfidové vazby jsou zodpovězeny níže.

Často kladené otázky (FAQ)

Vznikají disulfidové vazby spontánně?

Odpověď: Disulfidová vazba může vzniknout spontánně v přítomnosti molekulárního kyslíku (O₂).

Jsou disulfidové vazby polární?

Odpověď: Polarita disulfidové vazby není tak velká. Má menší polaritu ve srovnání se dvěma cysteinovými zbytky.

Které peptidy mohou tvořit disulfidovou vazbu?

Odpověď: Aminokyseliny bez sulfyhydrylové skupiny (SH skupina) se nemohou účastnit disulfidická vazba formace. Cystein je tedy jedinou aminokyselinou, která může tvořit disulfidovou vazbu.

Přečtěte si více o následující struktuře a vlastnostech

Také čtení:

• Peptidová vazba versus disulfidová vazba
• Je o2 trojná vazba
• Struktura esterové vazby
• Vazba adeninu a uracilu
• Co je to disulfidová vazba
• Je peptidová vazba vodíková vazba
• Peptidová vazba versus fosfodiesterová vazba
• Peptidová vazba versus esterová vazba
• Tvorba peptidové vazby 2
• Tvorba peptidové vazby

Aditi Royová

Ahoj,
Jsem Aditi Ray, chemický MSP na této platformě. Absolvoval jsem promoci v oboru chemie na univerzitě v Kalkatě a postgraduální studium na Techno India University se specializací na anorganickou chemii. Jsem velmi rád, že jsem součástí rodiny Lambdageeks a rád bych toto téma vysvětlil zjednodušujícím způsobem.
Pojďme se připojit přes LinkedIn-https://www.linkedin.com/in/aditi-ray-a7a946202