Jsou globulární proteiny rozpustné? (Vysvětleno pro začátečníky)

by

Globulární proteiny také nazývané sféroproteiny jsou kulovité a mají strukturu podobnou globu. Jsou jedním z nejčastěji se vyskytujících typů bílkovin. Pojďme se na to podívat.

Globulární proteiny jsou obvykle rozpustné ve vodě. Ve vodě tvoří koloidy. Slovo „globin“ konkrétně odkazuje na ty proteiny, které mají globinový záhyb. Protože jsou globulární proteiny těkavé, potřebují extrémně ideální podmínky, aby mohly efektivně fungovat.

Vzhledem k tomu, že široká škála architektonických konfigurací se může skládat do přibližně kulovitého tvaru, lze globulární proteiny klasifikovat do řady tříd skládání. Dalším typem přítomných proteinů jsou neuspořádané, vláknité a membránové proteiny. Na rozdíl od globulárních proteinů tyto typy proteinů netvoří koloidy ve vodě. Pojďme diskutovat o dalších skutečnostech.

Jsou globulární proteiny rozpustné ve vodě?

Proteiny, které jsou většinou kulovité, mají kulovitý tvar a jsou snadno rozpustné ve vodě, jsou definovány jako globulární proteiny. Podívejme se, zda jsou rozpustné.

Většina globulárních proteinů je rozpustná ve vodě. Skládají se z nepravidelné sekvence aminokyselin. Slabá mezimolekulární síla jim pomáhá snadno se rozpustit v kapalinách. Mají kruhový tvar o třech rozměrech díky polypeptidovým řetězcům, které jsou složeny dohromady a vytvářejí kulovitý tvar.

Rozpustnost ve vodě je výhodná pro globulární proteiny. Díky této vlastnosti se mohou snadno dostat do své akční oblasti rozpuštěním v krvi nebo jiných tekutinách v těle. Tyto proteiny mají také schopnost se rozpouštět v různých kyselinách a zásadách.

Proč jsou globulární proteiny rozpustné?

Globulární proteiny mají schopnost se rozpouštět v kapalinách díky aminokyselinám, které mají jedinečné strukturní uspořádání. Pojďme diskutovat o důvodu tohoto.

Globulární proteiny jsou rozpustné díky hydrofilním aminokyselinám přítomným na jejich povrchu. Hydrofobní aminokyseliny se nacházejí hluboko uvnitř pro interakce probíhající podél postranních řetězců mezi hydrofobními skupinami aminokyselin. Tato základní vlastnost globulárních proteinů je činí rozpustnými ve vodě.

Atom vodíku je kovalentně vázán k atomu, který je v přírodě extrémně elektronegativní, jako je N, O nebo F, takže mohou tvořit nekovalentní spojení známé jako vodíková vazba. Rozpustnost proteinů v kapalném médiu je většinou způsobena vodíkovými vazbami, které existují mezi polárními skupinami na povrchu proteinů a molekulami rozpouštědla.

Jsou globulární proteiny hydrofobní povahy?

Hydrofobní skupiny jsou nacpané dohromady, aby vytvořily hydrofobní shluky v záhybech, zatímco hydrofilní skupiny se nacházejí nahoře. Pojďme na to přijít.

Globulární proteiny jsou hydrofobní povahy, protože mají hydrofobní jádro, které je obklopeno hydrofilním pláštěm vně povrchu, který je v kontaktu s vodou. Dojde k rozvinutí, což způsobí, že se protein stane nepořádkem. Ale v tomto procesu je základní struktura proteinu zachována nedotčená.

Hemoglobin
Obrazový kredit: Hemoglobin- Wikimedia

Terciální skládání polypeptidu je definováno jako polární zbytky, které jsou ponechány vystavené, zatímco postranní řetězce s polárními postranními řetězci jsou skryté hluboko uvnitř středu. Myoglobin, inzulín, transferin a hemoglobin jsou některé z nejlepších známých příkladů globulárních proteinů, které obsahují tento typ skupin vykazujících hydrofobní vlastnosti.

Jaké interakce probíhají?

Jak bylo vysvětleno výše, pokud jde o polohy hydrofobních a hydrofilních aminokyselin v globulárních proteinech, interakce jsou zcela jedinečné.

Interakce mezi hydrofobními a hydrofilními skupinami dojít. Nepolární zbytky uvolněné z vody vytvářejí vnitřní molekulu, kde se ukládají nebo skrývají. Tento druh efektu je známý jako hydrofobní efekt, u kterého se očekává, že bude mít významnou roli při usnadnění tohoto procesu.

Zvýšená rozpustnost proteinů je výsledkem interakcí mezi molekulami vody polárních skupin a povrchově připojenými polárními skupinami. Jejich funkce v lidském těle mohou zahrnovat transport kyslíku v krvi, metabolismus glukózy, ukládání kyslíku ve svalech, působí jako katalyzátor různých reakcí v těle.

Proč jsou globulární proteiny hydrofobní?

Transmembránové šroubovice jsou převážně hydrofobní se specifickou distribucí kladně nabitých zbytků. Pojďme diskutovat o důvodu hydrofobní vlastnosti.

Hydrofobní účinek je způsoben agregací a pohřbíváním hydrofobního povrchu snižuje množství nežádoucích interakcí těchto skupin s vodou. To je široce považováno za hlavní hnací sílu za skládáním polypeptidového řetězce do kompaktního kulovitého tvaru.

225 Peptid Bond 01
Image Credit: Peptid bonds- Wikimedia

Trans Membrane Hidden Markov Model (TMHMM) je bioinformatický nástroj, který se používá na Hidden Markov Model (HMM), který plní výše uvedenou funkci. Během procesu biosyntézy se vytvoří pevná částice s vnitřním jádrem, které je chráněno před okolním rozpouštědlem, když jsou vidět záhyby v globulárních proteinech.

Charakteristiky rozpustnosti globulárních proteinů

Níže budeme diskutovat o některých zásadních charakteristických vlastnostech rozpustnosti globulárních proteinů:

1. tvar

Terciární struktury se vytvářejí, když se řetězce aminokyselin skládají přes sebe. Výše uvedená poznámka objasňuje, že globulární proteiny mají kulovitý kulovitý tvar. Proteiny jsou zaoblené, kulovitého tvaru, což je umožněno těsně sbaleným uspořádáním aminokyselin v molekule.

2. Rozpustnost

Způsob, jakým jsou aminokyseliny uspořádány ve svém strukturním složení, jsou globulární proteiny velmi rozpustné v kapalném prostředí, jako je voda, kyseliny a zásady. Zvýšená rozpustnost proteinů je způsobena interakcemi mezi molekulami polární vody a polárními skupinami připojenými k povrchu.

3. Aminokyselinová sekvence

Aminokyselinová sekvence globulárních proteinů je obecně nepředvídatelná. Polypeptidové řetězce těchto proteinů obsahují aminokyseliny, které se neopakují každých několik aminokyselin v pravidelných intervalech. Je to na rozdíl od vláknitých proteinů, které obsahují sekvenci aminokyselin, která je svou povahou extrémně repetitivní.

4. stabilita

Jsou velmi nestabilní díky strukturnímu složení, globulární proteiny jsou náchylnější k i malým změnám pH nebo teploty. Důvodem je nedostatek zvláště silných spojení mezi postranními řetězci aminokyselin.

5. Denaturace

Proteiny mohou ztratit své sekundární a terciární struktury procesem zvaným denaturace, ale jejich peptidové vazby zůstávají nepřerušené. Teplo, pH, kyseliny, zásady, detergenty, těžké kovy a další denaturační činidla jsou jen několika příklady z mnoha denaturačních činidel, která lze použít.

Někdy může být proces denaturace zrušen a protein se může znovu sbalit do své nativní terciární globulární formy. Většinu času, kdy bylo denaturační činidlo odstraněno, nejsou denaturované proteiny schopny znovu získat svou původní strukturu. Vyvíjejí se u nich přetrvávající stav nerovnováhy. Takto denaturované proteiny se vysrážejí, aniž by se rozpouštěly ve vodě.

Proč investovat do čističky vzduchu?

Chemikálie nalezené v živých věcech v největším množství jsou bílkoviny. Proteiny vykonávají téměř všechny úkoly, které buňky potřebují. V tělech živých tvorů plní funkci funkční i strukturální.

Také čtení: