3 fakta o struktuře a funkcích proteinů Alpha Helix

• Alfa helix je sekundární struktura proteinů nebo polymerů peptidů, které mají tuhou strukturu podobnou tyči.
• Tyto polypeptidové řetězce mohou být jak levostranné, tak pravotočivé, ale pravotočivé řetězce jsou běžnější sekundární strukturou proteinu.
• Postranní řetězce polypeptidů jsou obráceny ven a pryč od šroubovice.
• Polární postranní řetězce zlepšují stabilitu konstrukce.
• Pro další zvýšení stability alfa helixu se několik takových stočených alfa proteinů spojí a vytvoří funkční motiv.
• Proteiny alfa helixu mají 3.6 aminokyselinových zbytků v každém závitu šroubovice a rozteč 0.54 nm (nebo 5.4 Á).
• Mají délku 10-15 aminokyselinových zbytků a jsou asi 12 Á široké.
• Intramolekulární vodíkové vazby, které se tvoří mezi -NH skupinou aminokyselin a -COOH skupinou aminokyselin, jsou umístěny čtyři zbytky od sebe, udržují strukturu alfa helixu stabilní.

• Alfa helixová struktura proteinů se skládá ze stejných zbytků, které mohou být buď D- nebo L- aminokyselinovými zbytky v jediném polymerním řetězci.
• Aminokyseliny jako alanin, glutamin, leucin, methionin a arginin mají vyšší tendenci tvořit protein alfa helix a často se v něm vyskytují.
• Aminokyseliny, jako je prolin, glycin, tyrosin a serin, se v proteinu struktury alfa helixu nevyskytují tak často, protože hydrofobní povrch jejich postranních řetězců nepřispívá k vodíkové vazbě.
• Aminokyseliny mající -R skupiny, které jsou příliš dlouhé nebo příliš krátké, nejsou schopny tvořit stabilní hlavní řetězec.
• Glycinové zbytky deformuje strukturu šroubovice kvůli její extrémně malé velikosti, která jí umožňuje dosáhnout několika alternativních konformací hlavního řetězce.
• Nedostupnost skupiny -NH v prolinové zbytky pro tvorbu vodíkové vazby a jejich rigidní kruhovou strukturu, je nepříznivá pro tvorbu alfa šroubovice, protože narušuje tvorbu vodíkové vazby. V důsledku toho jsou prolinové zbytky, pokud jsou přítomny ve struktuře alfa helixu proteinu obvykle se nachází na začátku nebo na konci hlavního řetězce.

Helix Turn Helix

Motiv helix-turn-helix o 20 aminokyselinách, který působí jako motiv vázající DNA, obsahuje dimer struktury alfa helixu proteinu. Pojďme se dozvědět více o helix-turn-helix.

• Protein alfa helixu 20 aminokyselin který působí jako DNA vazebný motiv, také nazývaný helix-turn-helix doména, je zodpovědný za udržování strukturální integrita DNA by vazba ve své hlavní drážce zatímco beta-list protein se váže na menší žlábek DNA. To také umožňuje vazbu transkripčních faktorů k cílové sekvenci v DNA.
• Helix-turn-helix může zapadnout do hlavního žlábku DNA s různou orientací, tedy paralelně nebo antiparalelně.
• V hlavním rytmu, –NH2 konec první alfa helixu interaguje s negativním nábojem fosfátové páteře protože -NH2 konec má mírně kladný náboj. Motiv helix turn helix interaguje s velmi specifickými fosfátovými skupinami o 5-6 párech bází přítomných v páteři DNA za vzniku vodíkových vazeb.

• Tyto šroubovice- smyčka- šroubovice motivy jsou DNA vazebné proteiny, které hrají roli transkripční faktory a mít konzervovaná sekvence 40-50 aminokyselin.
• Jejich specificita pro vazbu DNA závisí na 15 aminokyselinových zbytcích nazývaných základní proteiny helix-smyčka-helix (bHLH).
• Absence základní helix-smyčka-helix vede k heterodimerizaci těchto motivů, která je činí neschopnými vazby na DNA.
• Helix loop helix proteiny s tímto segmentem bHLH působí jako transkripční faktory, zatímco ty, kterým segment bHLH chybí, působí jako jejich negativní regulátory.

• Jsou schopny vykonávat různorodou škálu funkcí jako např vazebný protein (příklad: histon, který se váže na DNA), bio-katalýza (všechny enzymy jsou globulární proteiny), regulace, dopravu, srážení krve (příklad: fibrin), buněčné a mimobuněčné struktury (příklad: aktin při tvorbě mikrofilament a proteiny buněčné membrány), imunita (příklad: imunoglobuliny), membránové proteiny (příklad: transmembránové proteiny) a buněčná signalizace.

• Funkce těchto transmembránových helikálních proteinů závisí na jejich umístění v lipidové dvojvrstvě.
• Mohou fungovat jako doprava můstek pro polární nebo hydrofilní rozpuštěné látky, rozpoznávání signálu, Receptory a jako iontová čerpadla.

• Tyto domény jsou všudypřítomný v proteinech nachází ve většině organismů.
• Vzhledem k tomu, alternativní třetí nebo čtvrtý hydrofobní zbytek jsou zachovány v doménách vinutých cívek se sestavují jedinečným způsobem tak, že jejich hydrofobní strany jsou směrem k sobě. Oni mohou cívky kolem sebe paralelně nebo antiparalelně.
• Coiled coil domény hrají důležitou roli transportní systém membránových vezikul, kde oni usnadňují konformační změny v centriolech, Golgiho aparát a transportní váčky.
• Jsou přítomny i v kinetochorech, kde umožňují připojení vřetenových vláken k chromatidám.
• Často se používají jako molekulární spacery pro oligomerizaci. Zprostředkovávají uvazování vezikul tím, že fungují jako molekula spaceru, která přemosťuje mezeru 0.5 um mezi Golgiho a transportními vezikuly.

• Mohou být přítomny na vnějším povrchu proteinu, kde mohou usnadňovat interakce mezi proteiny nebo mohou být také pohřbeny uvnitř proteinu tam, kde se účastní tvarování proteinu.
• Jsou zapojeni do biosyntéza proteinů, transport vezikul, oprava DNA a chovat se jako transkripční faktory stejně.
• Alfa solenoidy se nacházejí v komplexy jaderných pórů stejně.